Naukowcy z Małopolskiego Centrum Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego (MCB UJ), we współpracy z badaczami z Uniwersytetu w Durham oraz John Innes Centre, dokonali przełomowego odkrycia w badaniach nad gyrazą DNA - poinformował Uniwersytet Jagielloński. Odkrycie to może przyczynić się do opracowania nowych terapii antybiotykowych, skutecznych przeciwko szczepom bakterii opornych na leczenie.
Naukowcy z Uniwersytetu Jagiellońskiego, wspólnie z naukowcami z Wielkiej Brytanii zajęli się enzymem zwanym gyrazą DNA, który pomaga bakteriom w przetrwaniu, skręcając ich DNA w specyficzny sposób. Dzięki nowoczesnej technologii, mikroskopii krioelektronowej, badaczom udało się zobaczyć dokładnie, jak ten proces przebiega.
Gyraza działa jak mikroskopijna maszyna – tworzy pętlę z DNA, rozcina ją, skręca, a potem ponownie łączy. Jeśli coś w tym procesie pójdzie nie tak, bakteria ginie.
- Proces ten, znany jako superskręcanie, przypomina skręcanie gumki - im bardziej się ją skręca, tym jej struktura staje się bardziej kompaktowa. W przeciwieństwie jednak do gumki, która po uwolnieniu szybko się rozkręca, gyraza stabilizuje skręcone DNA, umożliwiając bakteriom jego wykorzystanie w procesach biologicznych. Enzym ten układa DNA w pętlę przypominającą "ósemkę", następnie precyzyjnie rozcina, skręca i ponownie łączy helisę DNA. Jest to niezwykle delikatny proces. Jeśli DNA pozostałoby rozcięte, byłoby to dla bakterii śmiertelne - czytamy opis działania gyrazy na uniwersyteckiej stronie.
Reklama
Istnieją antybiotyki, takie jak fluorochinolony, które wykorzystują ten mechanizm, ale bakterie coraz częściej stają się na nie odporne. Dlatego zrozumienie, jak dokładnie działa gyraza, jest zdaniem naukowców - kluczowe.
Badacze uchwycili gyrazę w trakcie jej pracy i odkryli, że jej działanie jest bardziej skomplikowane, niż wcześniej sądzono.
- Od dawna wiedzieliśmy, że gyraza DNA przybiera różne konformacje, co uniemożliwiało wykorzystanie krystalografii makromolekularnej do rozwiązania jej struktury. Zastosowanie cryoEM umożliwiło nam zaobserwowanie niesamowitej, całkowicie otwartej konformacji domen. Dokładna struktura białka z transportowanym fragmentem DNA to ogromny krok naprzód w kierunku pełnej charakterystyki mechanizmu katalitycznego gyrazy - mówi Elizabeth Michalczyk, doktorantka z MCB UJ.
Reklama
Nowe informacje mogą pomóc w stworzeniu lepszych antybiotyków, które będą działały skuteczniej, nawet na oporne bakterie. W przyszłości naukowcy planują „sfilmować” kolejne etapy pracy gyrazy, by jeszcze lepiej ją poznać.
- Wyniki sugerują, że dokładna pozycja i kolejność ruchu złożonych części enzymu podczas procesu superskręcania DNA nie wyglądają tak, jak dotychczas sądziliśmy, co może wpłynąć na sposób projektowania nowych inhibitorów - przekonuje współautor pracy prof. Jonathan Heddle z Uniwersytetu w Durham.
Chcesz być na bieżąco z wieściami z naszego portalu? Obserwuj nas na Google News!
Twoje zdanie jest ważne jednak nie może ranić innych osób lub grup.
Komentarze